Il glutammato, l’aspartato, l’alanina e la glutamina sono quattro degli amminoacidi che sono presenti nelle cellule con maggiore concentrazione. Questi amminoacidi hanno un ruolo importante nelle proteinee funzioni metaboliche.
Tra essi quello che riveste un ruolo primario è il glutammato che è responsabile della degradazione degli amminoacidi e dell’espulsione della maggior parte dell’azoto proveniente dalle proteine alimentari.
Il glutammato può essere convertito reversibilmente in alfa-chetoglutarato che è un intermedio chiave del ciclo di Krebs.
L’alfa-chetoglutarato è un accettore di gruppi amminici che interviene nelle reazioni di transaminazione che costituiscono un processo chiave nella degradazione degli amminoacidi.
In esse un gruppo amminico viene trasferito da un amminoacido, spesso acido glutammico, a un chetoacido, piruvico, ossalacetico, per dare un amminoacido diverso secondo lo schema:
Amminoacido 1 + Chetoacido 2 ⇄ Amminoacido 2 + Chetoacido 1
Le reazioni di transaminazione tendono a convogliare il gruppo amminico verso l’ alfa-chetoglutarato per formare glutammato, il quale viene restituito alla sua funzione di collettore di gruppi amminici dalla deaminazione ossidativa, che ripristina l’ α-chetoglutarato liberando l’NH3.
La deaminazione ossidativa coinvolge principalmente il glutammato che è il prodotto finale di molte reazioni di transaminazione che vengono catalizzata dalla glutammato deidrogenasi utilizzando, come coenzima l’NAD o l’NAPD.
Inoltre, il glutammato può essere convertito in modo reversibile tramite la glutammina sintetasi in glutammina, amminoacido non-essenziale utilizzato in quantità dal muscolo scheletrico che è un importante vettore di azoto che è l’amminoacido libero più comune nel plasma sanguigno
