Le proteine sono costituite da amminoacidi legati tra loro tramite legame peptidico e, una volta assunte con l’alimentazione, vengono scisse negli amminoacidi costituenti tramite catalisi enzimatica.
Gli amminoacidi derivanti dalla degradazione delle proteine costituiscono l’ultima classe di molecole biologiche la cui ossidazione contribuisce all’energia metabolica delle cellule.
Nel metabolismo delle proteine sono coinvolti numerosi enzimi che agiscono a valori di pH caratteristici a partire dalla pepsina.
La deaminazione ossidativa, che si verifica in condizioni aerobiche in tutti i tessuti ma prevalentemente nel fegato e nei reni, è un passo importante nel catabolismo degli amminoacidi ottenuti dalle proteine.
Durante la deaminazione ossidativa un amminoacido viene trasformato nel corrispondente chetoacido per allontanamento del gruppo funzionale amminico come ammoniaca che prende la strada del ciclo dell’urea e il gruppo amminico viene sostituito dal gruppo chetonico.
La deaminazione ossidativa coinvolge principalmente il glutammato che è il prodotto finale di molte reazioni di transaminazione e viene catalizzata dalla glutammato deidrogenasi utilizzando, come coenzima l’NAD o l’NAPD
La reazione è reversibile infatti la maggior parte degli amminoacidi vengono deamminati tramite transaminazione:
amminoacido + α-chetoglutarato ⇌ α-chetoacido + glutammato